USP1

USP1（泛素特异性蛋白酶1）是一种在多种生物学过程中发挥关键作用的去泛素化酶。它由785个氨基酸残基组成，具有一个由N端半胱氨酸盒和2个C端组氨酸盒组成的催化结构域，其中Cys90、His593和Asp751构成了催化核心。USP1还包含三个附加插入物L1、L2和L3，这些插入物对于其活性有重要影响。USP1的主要功能包括参与DNA损伤应答（DDR），调节范可尼贫血症（FA）途径和跨损伤DNA合成（TLS）途径中的蛋白质，控制DNA修复过程。此外，USP1还涉及免疫调节、细胞自噬和细胞分化等活动。在信号通路方面，USP1通过使FANCD2Ub-FANCIUb去泛素化来恢复FA途径的关键事件，并通过调节PCNA的泛素化状态来维持基因组稳定性。USP1与肿瘤的发生和进展密切相关，其异常表达在多种肿瘤中被发现，使其成为一个有前景的治疗靶点。抑制USP1可能有助于解决顺铂和PARP抑制剂的耐药性问题，为癌症治疗提供了新的思路。

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Recombinant Human Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 1 (USP1) (CSB-EP025695HUa0)

验证数据

(Tris-Glycine gel) Discontinuous SDS-PAGE (reduced) with 5% enrichment gel and 15% separation gel.